Klebsiella pneumoniae ist ein hochgradig antibiotikaresistenter bakterieller Erreger, der für zahlreiche Mechanismen zur Umgehung des Immunsystems bekannt ist. KivA (Klebsiella immune evasion A) ist ein kürzlich identifiziertes Protein, von dem nachgewiesen wurde, dass es K. pneumoniae in die Lage versetzt, den IL-17RA-Signalweg des Wirts zu stören. Da KivA erst kürzlich entdeckt wurde, ist über seine Funktion noch sehr wenig bekannt. Es wurde festgestellt, dass KivA eine N-terminale SEFIR-Domäne enthält, von der vermutet wird, dass sie die entscheidenden Wechselwirkungen zwischen den menschlichen SEFIR-Domänen stört, die im IL-17RA-Signalweg auftreten. Die C-terminale Domäne weist eine bislang nicht charakterisierte Faltung auf, die keine Homologie zu experimentell aufgeklärten Proteinstrukturen aufweist. Ziel dieses Projekts ist es, die C-terminale Domäne zu exprimieren und aufzureinigen, indem ein Produktions- und Aufreinigungsprotokoll erstellt wird. Sobald reines Protein vorliegt, werden die Charakterisierung der Domäne und Kristallisationsversuche eingeleitet.